سطوح ساختاری پروتئین ها

سطوح ساختاری پروتئین ها برای کنکور سراسری:

سطوح ساختاری پروتئین ها هر ساله در کنکور سراسری مورد توجه طراحان کنکور بوده و این مبحث از اهمیت بالایی برخوردار است.

پس یک بار برای همیشه بیاید خوب و کامل این بحث رو یاد بگیریم.

شکل فضایی پروتئین، نوع عمل آن را مشخص می کند.

یکی از راه های پی بردن به شکل پروتئین استفاده از پرتوهای ایکس است. با استفاده از تصاویر حاصل از آن و روش های دیگر، محققین به ساختار سه بعدی پروتئین ها پی می برند که در آن حتی جایگاه هر اتم را می توانند مشخص کنند.

اولین پروتئینی که ساختارآن شناسایی شد میوگلوبین بود. این پروتئین از یک رشته پلی پپتید تشکیل شده است.

نکته ی مهم:

میوگلوبین در ذخیره ی اکسیژن در یاخته های ماهیچه ای نقش دارد و در تار های کند (قرمز) بیشتر یافت می شوند.
میوگلوبین در انتقال اکسیژن و یا ذخیره ی گاز های دیگر نقشی ندارد.
ژن میوگلوبین در هسته ی یاخته های ماهیچه ای بیان می شود و تولید آن در ریبوزوم های آزاد سیتوپلاسم همان یاخته ها انجام می شود.

ساختار پروتئین ها در چهار سطح بررسی می شود که هر ساختار مبنای تشکیل ساختار بالاتر است.یعنی هر ساختاری تغییر کنه، ساختار بعدی خودشو تغییر میده.

ساختار اول پروتئین – توالی آمینواسیدها:

نوع، تعداد، ترتیب و تکرار آمینواسیدها، در ساختار اول هر پروتئین مطرح است. ساختار اول با ایجاد پیوندهای پپتیدی بین آمینواسیدها شکل می گیرد. این پیوند در واقع نوعی پیوند اشتراکی است. تغییر آمینواسید در هر جایگاه موجب تغییر در ساختار اول پروتئین می شود و ممکن است فعالیت آن را تغییر دهد. با در نظر گرفتن 20 نوع آمینواسید و اینکه محدودیتی در توالی آمینواسیدها در ساختار اول پروتئین ها وجود ندارد پروتئین های حاصل می توانند بسیار متنوع باشند. با توجه به اهمیت توالی آمینواسیدها در ساختار اول، همه سطوح دیگر ساختاری در پروتئین ها به این ساختار بستگی دارند.

نکته ی مهم:

پیوند اشتراکی همون کووالانسی محسوب میشه و ما توی زیست شناسی 3 نوع پیوند داریم؛ هیدروژنی، یونی و کووالانسی. تمام اسم های دیگه مثل پپتیدی و فسفودی استر از نوع کووالانسی هستن. دقت کنید که برهم کنش های آبگریز که در ادامه میخونیم نوعی پیوند محسوب نمی شوند.

ساختار دوم – الگوهایی از پیوندهای هیدروژنی:

بین بخش هایی از زنجیره پلی پپتیدی می تواند پیوندهای هیدروژنی برقرار شود. این پیوند ها منشأ تشکیل ساختار دوم در پروتئین ها هستند که شکل های مختلفی دارد اما معروف ترین آنها به دو صورت مارپیچ و صفحه ای دیده می شوند.

ساختار سوم – تاخورده و متصل به هم:

در ساختار سوم با تاخوردگی بیشتر صفحات و مارپیچ ها رخ می دهد و در آن پروتئین به شکل کروی در می آیند. تشکیل این ساختار در اثر برهم کنش های آب گریزاست؛ به این صورت که گروه های R آمینواسیدهایی که آبگریزند، به یکدیگر نزدیک می شوند تا در معرض آب نباشند.
سپس با تشکیل پیوند های دیگری مانند هیدروژنی، اشتراکی و یونی ساختار سوم پروتئین تثبیت می شود. مجموعه این نیروها قسمت های مختلف پروتئین را به صورت به هم پیچیده در کنار هم نگه می دارند. بنابراین با وجود این نیروها پروتئین های دارای ساختار سوم، ثبات نسبی دارند.

ایجاد تغییر در پروتئین، حتی تغییر یک آمینواسید هم می تواند ساختار و عملکرد آنها را به شدت تغییر دهد.

ساختار چهارم – آرایش زیر واحدها:

بعضی از پروتئین ها ساختار چهارم دارند، این ساختار هنگامی شکل می گیرد که دو یا چند زنجیره پلی پپتید در کنار یکدیگر پروتئین را تشکیل دهند. در این ساختار هریک از زنجیره ها نقشی کلیدی در شکل گیری پروتئین دارند. نحوۀ آرایش این زیر واحدها در کنار هم ساختار چهارم پروتئین ها نامیده می شود.

هموگلوبین چهار زنجیره از دو نوع متفاوت دارد. هر زنجیره، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را در ساختار اول دارند. در ساختار دوم به شکل مارپیچ در می آیند. در ساختار سوم هریک از زنجیره ها به صورت یک زیر واحد تاخورده و شکل خاصی پیدا می کنند. در نهایت در ساختار چهارم این چهار زیر واحد در کنار هم قرار گرفته و هموگلوبین را شکل می دهند.

نکته ی مهم:

اغلب پروتئین ها مانند میوگلوبین فقط دارای یک زنجیره هستند، این پروتئین ها فقط دارای ساختار های اول تا سوم هستند اما برخی از پروتئین ها مانند هموگلوبین به دلیل داشتن دو یا چند زنجیره، علاوه بر داشتن ساختار های اول تا سوم، ساختار چهارم را نیز دارند.